Metaloproteinasas de la matriz extracelular (MMPs) en Odontología
pdf
PDF (Inglés)

Palabras clave

metaloproteinasas, matriz extracelular, odontología.

Cómo citar

Metaloproteinasas de la matriz extracelular (MMPs) en Odontología. (2016). Odontoestomatología, 18(28), 20-29. https://www.odon.edu.uy/ojs/index.php/ode/article/view/140

Resumen

La mayoría de los tejidos del organismo se encuentran en un constante proceso de renovación, modulado por una vasta cantidad de proteínas que inducen la síntesis y degradación tisular a lo largo del tiempo. Las metaloproteinasas de la matriz extracelular (MMPs) son una familia de 25 endopeptidasas zinc dependientes encargadas de escindir los componentes inmediatos de la matriz extracelular (MEC). Ciertas metaloproteinasas de la matriz extracelular, especialmente MMP-2 y MMP-9, se ven implicadas en el desarrollo del germen dental así como con la proliferación e invasión de los tumores odontogénicos, siendo un factor a considerar sobre la posible agresividad tumoral y la base para el tratamiento de los mismos. A su vez, ambas MMPs actúan en la progresión de las lesiones cariosas así como en progresión de la periodontitis apical de pacientes con necrosis pulpar. Varios patógenos periodontales, promueven la secreción tanto de MMP-2 como MMP-9 favoreciendo la destrucción de los tejidos periodontales, íntimamente relacionadas con el avance de la enfermedad. En pacientes bajo tratamiento ortodóncico se encuentran altos niveles de estas MMPs, tanto en zonas de compresión como de tensión, relacionando los movimientos dentales con la renovación de los tejidos. Esta revisión analiza su expresión y utilidad relacionándolas con diferentes disciplinas en el área de las ciencias odontológicas, enfatizando su potencial como biomarcadores

pdf
PDF (Inglés)

Referencias

1. Tannure PN, Küchler EC, Falagan-Lotsch P, Amorim LM, Raggio Luiz R, Costa MC, Vieira AR, Granjeiro JM. MMPs13 Polymorphism Decreases Risk for Dental Caries. Caries Res. 2012; 46(4):401-407. [ Links ]


2. Dezerega A, Madrid S, Mundi V, Valenzuela MA, Garrido M, Paredes R, García-Sesnich J, Ortega AV, Gamonal J, Hernández M. Pro-oxidant status and matrix metalloproteinases in apical lesions and gingival crevicular fluid as potential biomarkers for asymptomatic apical periodontitis and endodontic treatment response. J Inflamm (Lond). 2012; 9(1): 8. [ Links ]


3. Kim KA, Chung SB, Hawng EY, Noh SH, Song KH, Kim HH, Kim CH, Park YG. Correlation of expression and activity of matrix metalloproteinase-9 and -2 in human gingival cells of periodontitis patients. J Periodontal Implant Sci. 2013; 43(1): 24-29. [ Links ]


4. Grant M, Wilson J, Rock P, Chapple I. Induction of cytokines, MMPs9, TIMPs, RANKL and OPG during orthodontic tooth movement. Eur J Orthod. 2013; 35(5): 644-651. [ Links ]


5. Cascales M, Álvarez-Gómez JA. Metaloproteinasas, matriz extracelular y cáncer. An R Acad Nac Farm, 2010, 76 (1): 59-84. [ Links ]


6. Coronato S, Laguens G, Vanda Di Girolamo V. Rol de las metaloproteinasas y sus inhibidores en patología tumoral. Medicina (Buenos Aires) [en línea] 2012; 72: 495-502 citado 11 de agosto 2016. Disponible en http://www.scielo.org.ar/pdf/medba/v72n6/v72n6a12.pdf. [ Links ]


7. Kessenbrock K, Plaks V, Werb Z. Matrix Metalloproteinases: Regulators of the Tumor Microenvironment. Cell. 2010; 141(1): 52-67. [ Links ]


10. Schubert-Unkmeir A, Konrad C, Slanina H, Czapek F, Hebling S, Frosch M. Neisseria meningitidis induces brain microvascular endothelial cell detachment from the matrix and cleavage of occludin: a role for MMPs-8. PLoS Pathog [en línea]. 2010; 29; 6(4):e1000874 citado: 11 de agosto 2016. Disponible en: http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1000874 [ Links ]


11. Bartlett JD, Smith CE. Modulation of cell-cell Junctional complexes by matrix metalloproteinases. J Dent Res. 2013; 92(1): 10-17. [ Links ]


12. Boushell LW, Nagaoka H, Nagaoka H, Yamauchi M. Increased Matrix Metalloproteinase-2 and Bone Sialoprotein Response to Human Coronal Caries. Caries Res. 2011; 45(5): 453-459. [ Links ]


13. Mazzoni A, Scaffa P, Carrilho M, Tjäderhane L, Di Lenarda R, Polimeni A, Tezvergil-Mutluay A, Tay FR, Pashley DH, Breschi L. Effects of Etch-and-Rinse and Self-etch Adhesives on Dentin MMPs-2 and MMPs-9. J Dent Res. 2013; 92(1): 82-86. [ Links ]


14. Montagner AF, Sarkis-Onofre R, Pereira-Cenci T, Cenci MS. MMPs Inhibitors on Dentin Stability: A Systematic Review and Meta-analysis. J Dent Res. 2014; 93(8): 733-743. [ Links ]


15. Menezes-Silva R, Khaliq S, Deeley K, Letra A, Vieira AR. Genetic Susceptibility to Periapical Disease: Conditional Contribution of MMPs2 and MMPs3 Genes to the Development of Periapical Lesions and Healing Response. J Endod. 2012; 38(5): 604-607. [ Links ]


16. Miao D, Godovikova V, Qian X, Seshadrinathan S, Kapila YL, Fenno JC. Treponema denticola upregulates MMPs-2 activation in periodontal ligament cells: interplay between epigenetics and periodontal infection. Arch Oral Biol. 2014; 59(10): 1056-1064. [ Links ]


17. Zhou J, Zhang J, Chao J. Porphyromonas gingivalis Promotes Monocyte Migration by Activating MMPs-9. J Periodontal Res. 2012; 47(2): 236-242. [ Links ]


18. Gonçalves PF, Huang H, McAninley S, Alfant B, Harrison P, Aukhil I, Walker C, Shaddox LM. Periodontal Treatment Reduces Matrix Metalloproteinase Levels in Localized Aggressive Periodontitis. J Periodontol. 2013; 84(12): 1801-1808. [ Links ]


19. Şurlin P, Oprea B, Solomon SM, Popa SG, Moţa M, Mateescu GO, Rauten AM, Popescu DM, Dragomir LP, Puiu I, Bogdan M, Popescu MR. Matrix metalloproteinase -7, -8, -9 and -13 in gingival tissue of patients with type 1 diabetes and periodontitis. Rom J Morphol Embryol. 2014; 55(3 Suppl): 1137-1141. [ Links ]


20. Arakawa H, Uehara J, Hara ES, Sonoyama W, Kimura A, Kanyama M, Matsuka Y, Kuboki T. Matrix metalloproteinase-8 is the major potential collagenase in active periimplantitis J Prosthodont Res. 2012; 56(4): 249-255. [ Links ]


21. Şurlin P, Rauten AM, Pirici D, Oprea B, Mogoantă L, Camen A. Collagen IV and MMPs-9 expression in hypertrophic gingiva during orthodontic treatment. Rom J Morphol Embryol. 2012; 53(1): 161-165 [ Links ]


22. Wolf K, Friedl P. Mapping proteolytic cancer cell-extracellular matrix interfaces. Clin. Exp. Metastasis 2009; 26(4): 289-298. [ Links ]


23. Paula-Silva FW, da Silva LA, Kapila YL. Matrix metalloproteinase expression in teeth with apical periodontitis is differentially modulated by the modality of root canal treatment. J Endod. 2010; 36(2): 231-237. [ Links ]


24. Zehnder M, Wegehaupt FJ, Attin T. A first study on the usefulness of matrix metalloproteinase 9 from dentinal fluid to indicate pulp inflammation. J Endod. 2011; 37(1): 17-20. [ Links ]


26. Chen X, Li N, LeleYang, Liu J, Chen J, Liu H. Expression of collagen I, collagen III and MMPs-1 on the tension side of distracted tooth using periodontal ligament distraction osteogenesis in beagle dogs. Arch Oral Biol. 2014; 59(11): 1217-1225. [ Links ]


27. Canavarro C, Teles RP, Capelli Júnior J. Matrix metalloproteinases -1, -2, -3, -7, -8, -12, and -13 in gingival crevicular fluid during orthodontic tooth movement: a longitudinal randomized split-mouth study. Eur J Orthod. 2013; 35(5): 652-658. [ Links ]


28. Díaz Caballero A, Méndez Cuadro D, Martínez Serrano E, Orozco Páez J, Velásquez M. Metaloproteinasas de la matriz en Odontología y sus consideraciones desde el campo de la química computacional. Rev Cubana Estomatol [en línea]. 2014: 51(1):80-92 citado: 11 de agosto 2016. Disponible en: http://scielo.sld.cu/pdf/est/v51n1/est09114.pdf [ Links ]


29. Rai B, Kaur J, Jain R, Anand SC. Levels of gingival crevicular metalloproteinases 8 and -9 in periodontitis. Saudi Dent J [en línea] 2010; 22(3): 129-131 citado: 11 de agosto 2016. Disponible en: http://www.saudidentaljournal.com/article/S1013-9052(10)00044-1/pdf